Phytochrome의 chromophore와 apoprotein의 분자 구조 및 배열을 알아보기 위해 분해된 small phytochrome (59 kD)의 트립토판 인광을 측정하였다. 인광수명값은 비교적 짧았으며 Pr형 (0.21초)과 Pfr형 (0.19초)간의 차이는 거의 없었다. 또한 트립토판에서 chromophore로의 에너지 전달은 관찰되지 않았다. 이는 large phytochrome (118 kD)에서 트립토판으로부터 Pr chromophore로 에너지가 효과적으로 전달된다는 사실 (Sarkar & Song. 1982)과는 상반된다. 이상의 결과로부터 proximal 트립토판잔기가 55 kD nonchromophore domain에 존재하며 이 부분이 단백분해 효소에 의해 잘려나가 small phytochorme 산불이 생성되는 것으로 믿어진다.
The intrinsic phosphorescence of the degraded small phytochrome which has a molecular mass of 59 kilodalton(kD) was measured to probe the chromophore and apoprotein topography of phytochrome. Phosphorescence life times of tryptophan(Trp) residues of the small phytochrome show relatively short values and virtually no differences between the red light absorbing, Pr(0.21 s) and far red light absorbing, Pfr(0.19 s) forms. No delayed fluorescence from the chromophore upon excitation of Trp residues was observed, indicating that there is no energy transfer from the Trp(s) to the hromophore. The large phytochrome (118 kD) showed efficient energy transfer from the proximal Trp(s) to the Pr chromophore and a delayed fluorescence from the Pr hromophore upon excitation of Trps at 290 nm (Sarkar and Song, 1982). Results suggest that the 55 kD nonchromophore domain where the proximal Trp(s) resides is removed in the small phytochrome by proteolytic degradation.
