담배거세미나방 핵다각체병 바이러스의 단백질을 SDS-PAGE한 결과, 다각체 단백질은 분자양 31 Kd.의 major band와 7개의 minor band로 분리되었으며, 비리온 단백질은 27개의 band로 관찰되었고, 그중 비교적 작은 분자량의 12개 band는 뉴클레오캡시드 단백질에서도 동일하게 나타났다. 또한 비리온 단백질을 은염색 (silver stain)하여 Coomassie brilliant blue로 염색된 27개의 band외에 다수의 minor band를 관찰했다. 이들 단백질을 아미노산 분석한 결과는 다각체 단백질의 경우 glutamic acid, aspartic acid등의 양이 많은 반면 histidine, cystine등의 양은 비교적 적었으며, 뉴클레오캡시드는 주로 염기성인 arginine, lysine등이 많게 나타났다. 바이러스 DNA의 제한효소 분석에 의하면 그 genome은 약 122kb.였다. 한편 제한효소 분석 pattern중에 몇개의 submolar fragment가 관찰되었다.
The structural proteins and DNA of Spodoptera litura nuclear polyhedrosis virus (SINPV) were characterised by SDS-PAGE, amino acid analysis and restriction endonucleases. The major band of MW.31 Kd and 7 minor polypeptides in the polyhedral protein were shown by SDS-PAGE. Viral proteins of SINPV were more detectable polypeptides by silver nitrate than 27 polypeptides by Coomassie brilliant blue. Among the above polypeptides, 12 polypeptides with small MW. were observed in the nucleocapsid protein. In amino acid analysis, glutamic acid and aspartic acid were abundant in the polyhedral protein while arginine and lysine in the nucleocapsid. The genome of SINPV was 122 Kb in size and several submolar fragments were observed by restriction endonucleases.
