S. cerevisiae KCTC 1205 균주로부터 분리한 세포막에 존재하는 ATPase의 특성중 $Mg^{2+}$에 대한 의존성과 고 기질농도에 의한 저해에 관하여 검토하였다. ATPase 역가는 ATP와 함께 $Mg^{2+}$ 이온이 존재할 때에만 나타났으며 Mg와 ATP의 몰비율이 1 : 1 일 때 가장 높았다. 이로써 효소의 실제 기질은 ATP 자체가 아니라 Mg와 ATP의 1 : 1 복합체임이 시사되었다. 효소의 역가는 Mg ATP의 농도가 10 mM까지 증가하다가 10 mM에서 20 mM 사이에서 급격히 감소하여 20mM Mg ATP에서는 역가가 완전히 저해되었다. 이와 같은 고 기질농도에서의 역가저해가, 기질인 Mg ATP를 $MgCl_2$와 $Na_2$ ATP로 제공할 때 첨가되는 NaCl이나 일반적으로 ATP 시약속에 미량으로 포함되어 있는 vanadate 또는 ADP에 의한 것이 아니고, 진정한 고 기질농도에 의한 저해임을 보였다.
The plasma membrane-bound ATPase of Saccharomyces cerevisiae KCTC 1205 was characterized with respect to dependence on $Mg^{2+}$ and inhibition by high substrate concentration. The enzyme activity was strictly dependent on $Mg^{2+}$ as well as ATP, with a maximum activity at Mg:ATP ratio of 1:1. This suggested that the real substrate was Mg ATP complex and not free ATP. The enzyme activity increased with Mg ATP concentration up to 10 mM, followed by a rapid decrease in activity at higher substrate concentrations so that no activity was detected at 20 mM Mg ATP. It was shown that the inhibitor was Mg ATP complex itself at high concentration. Neither NaCl which was supplied as salt ions of Mg ATP $(MgCl_2+Na_2ATP)$ nor vanadate or ADP present as contaminants of the reagent ATP was the cause of the inhibition.
