pH 7.4, $37^{circ}C$의 생리적 반응조건에서 HSA, ovalbumine, BSA, lysozyme, RNase A 및 IgG와 3-deoxyglucosone을 반응시키고 단백질의 중합현상과 아미노산 잔기의 손상상태를 연구하였다. 3-deoxyglucosone은 모든 단백질을 중합시킬 수 있으나 특히 lysozyme, RNase A 및 IgG를 현저하게 중합시켰다. 또한 arginine 잔기를 크게 손상시켰다. glucose에 의한 단백질의 중합과정은 glucose가 단백질의 아미노 그룹과의 반응으로 3-deoxyglucosone을 형성시키고, 이것이 단백질의 lysine 잔기와 arginine 잔기를 공격하여 cross link를 형성시키는 것으로 추정되었다.
Human serum albumin, bovine serum albumin, ovalbumin, IgG, lysozyme and ribonuclease A were reacted with 3-deoxyglucosone under physiological conditions of $37^{circ}C$ and pH 6.4, and polymerization of proteins and the impairments of amino acid residues were investigated. Proteins tested, especially lysozyme, IgG and ribonuclease A, were polymerized significantly, and lysine residue and arginine residue, especially arginine residue of proteins, were impaired remarkable. Experimental results strongly suggested that 3-deoxyglucosone, formed from proteins-glucose reaction system, was the corss-linker responsible for the polymerization of proteins.
