일정조건에서 7일간 발아시킨 맥주맥 단백질을 용매별로 분리 추출하고 발아기간별, 그 조성변화를 조사한 결과, hordein이 가장 높은 비율로 존재하였고, 발아가 진행됨에 따라 albumin, hordein, residue 함량이 감소하였고, globulin, glutelin 및 NPN 함량은 증가하는 경향이었다. 아울러, 각 단백질 분획들의 전기영동패턴을 보면, albumin 분획은 분자량이 15,000, 36,000 및 41,000 dalton인 3개 분리대로 구성되어 있었으며 36.000 dalton의 분리대는 발아함에 따라 소열되었다. globulin 분획은 19,000, 23,000, 29,000, 35,000 및 61,000 dalton의 5개 분리대로 구성되어 있었으며 발아시킴으로서 41,000 dalton의 분리대가 생성되었고, 23,000 dalton의 분리대는 발아 5일에 완전히 소별되었다. hordein 분획은 26,000, 39,000, 43,000 및 56,000 dalton의 5개 분리대로 구성 되어 있었고, glutelin 분획은 4배의 분리대(20.000, 28.000, 42,000, 47,000 dalton)로 구성되어 있었다. 아미노산 조성은 glutamin acid, histidine, aspartic acid, serine, glycine, valine, alanine 및 leucine이 주요한 아미노산이었으며 발아에 따른 유의할 만한 변화는 없었다.
Changes in protein distributiun, eletrophoretic patterns and amino acid composition were investigated during germination of malting barley. Fractionation of the protein complex in ungerminated malting barley resulted in a higher hordein fraction but less glutelin fraction of the protein complex in ungerminated malting barley resulted in a higher hordein fraction but less glutelin fraction as compared to germinated malting barley. As germination proceeded, NPN, globulin and glutelin fractions continued to increase, accmpanied by decreases in albumin and hordein fractions. The electrophoretic pattern of malting barley proteins showed three bands (molecular weight range of $15,000{sim}41,000$ daltons) in albumin fraction, five bands ($19,000{sim}61,000$ daltons) in globulin fraction, five bands ($18,000{sim}56,000$ daltons) in hordein fraction and tour bands ($20,000{sim}47,000$ daltons) in glutelin fraction, exhibiting quantitative changes in each fraction during germination. Amino acid analysis showed that glutamic acid, histidine, aspartic acid, serine, glycine, valine, alanine and leucine were major amino acids of proteins in malting barley grains. Glutamic acid increased slightly, but other amino acids showed no definite trend as germination proceeded.
