꽃게(Portunus trituberculatus) 체액에서 정제된 ${alpha}$-macroglobulin(${alpha}$-M)은 단백질 분해억제물질로 고등동물의 ${alpha}_2$-M과는 달리 trypsin과의 결합비는 casein 및 TAME를 기질로 사용하였을 때 1:0.3으로 닭, 개구리(Rana pipiens), 바다가재(Hamarus americanus) 등 보다 낮은 값을 나타냄으로써 하등으로 내려갈수록 trypsin과의 결합비가 점차 낮아진다는 사실을 알수 있었다. 한편 꽃게 ${alpha}$-M을 methylamine으로 변성시킬 경우 trypsin의 활성은 억제되지 않았으며, 이러한 결과는 지금까지 밝혀진 척추 및 무척추동물의 ${alpha}_2$-M 의 생화학적 특성과 일치하였다. 꽃게 ${alpha}$-M의 아미노산 조성을 지금까지 밝혀진 다른 동물의 ${alpha}_2$-M과 비교한 결과 aspartic acid의 함량이 다소 높은 것을 제외하고는 대부분의 아미노산 조성이 서로 비슷한 경향을 보였다. 이러한 꽃게 ${alpha}$-M의 아미노산 조성을 근거로 $S{Delta}Q$값을 사용하여 단백질의 근연관계를 조사한 결과 꽃게 ${alpha}$-M은 개구리, 투구게(Limulus polyphemus)의 ${alpha}$-M과 매우 가까운 단백질로 밝혀졌다.
Trypsin binding studies showed that sea crab ${alpha}$-macroglobulin (${alpha}$-M) could bind 0.3 mol of trypsin per molecule. It can, therefore, be concluded that the molecular ratio of proteinase/inhibitor was different from the stoichiometry for human ${alpha}_2$-M (half molecule) and also different from other data for the southern grass frog and American lobster where the values were in the range of 0.45~0.79 mol of trypsin/mol of macroglobulin, indicating the lower animals showed low trypsin binding capacity compared with that of higher animals. The ${alpha}$-M of the sea crab completely lost its ability for inhibition of trypsin activity by methylamine. The analysis of $S{Delta}Q$ parameter based on the amino acid compositions indicated that the sea crab ${alpha}$-M is closely related with that of the frog (Rana pipiens) and the horseshoe crab, respectively.
